Лаборатория биохимии зерновых культур

Историческая справка о лаборатории

Лаборатория биохимии зерновых культур организована в 1973 году академиком АН КазССР Темирбаем Байбусыновичем Дарканбаевым, возглавлявшим ее до 1986 года. С 1986 по 1988 гг. руководитель лаборатории – доктор биологических наук, профессор Фурсов Олег Владимирович. С 1998 года по настоящее время заведующий лабораторией – кандидат биологических наук Хакимжанов Айдар Атымтаевич.

Хакимжанов Айдар Атымтаевич

E-mail: a.khakimzhanov@mail.ru

Направления научно-исследовательской деятельности

• механизмы регуляции и функционирования ферментов метаболизма главных запасных веществ зерна злаковых крахмала и белка – амилазного и протеазного комплексов;
• биохимические свойства и функционирование белковых ингибиторов амилаз зерна злаковых;
• регуляция и функционирование ферментов защитной системы β-глюканазы и хитиназы у зерновых культур;
• разработка биохимических тестов на устойчивость пшеницы к предуборочному прорастанию и грибковым болезням (фузариоз).
  

Научные проекты 

АР05133823 «Изучение хитин- и β-глюкан-связывающих ферментов при патогенезе и их использование в тестировании устойчивости пшеницы к фузариозу», научный руководитель – к.б.н. Хакимжанов А.А.

5584/ГФ4 «Изучение роли белкового ингибитора α-амилазы в регуляции устойчивости пшеницы к предуборочному прорастанию и разработка иммунохимического тест-метода определения ингибитора», научный руководитель – к.б.н. Хакимжанов А.А.

О.0657 «Разработка научных основ повышения устойчивости пшеницы и картофеля к фузариозу и вироидам на основе методов молекулярной и клеточной биологии и создание на их основе исходных линий и диагностикумов для ускоренной селекции», научный руководитель – д.б.н., профессор, академик НАН РК Айтхожина Н.А.

ГФ225 «Молекулярно-биологические, биохимические и технологические основы для повышения продовольственной безопасности», научный руководитель – д.б.н., профессор, академик НАН РК Айтхожина Н.А.

Методы исследования

• Спектрофотометрия, градиентное центрифугирование, белковый электрофорез и изоэлектрофокусирование, жидкостная колоночная хроматография, иммуноферментный анализ, культура клеток.

Научные достижения лаборатории

• Выявлены особенности в регуляции синтеза и секреции изоформ α-амилазы в зародыше и алейроновом слое пшеницы. Для клеток алейрона установлена строго гормон-зависимая индукция α-амилазы, тогда как в зародышевом щитке синтез фермента преимущественно регулируется углеводами по типу сахар-метаболитной репрессии. Многие результаты приоритетны и вносят весомый вклад в понимание биохимических механизмов прорастания зерна.
• Определена роль главных изоферментных групп пшеничной α-амилазы α-AMY 1 и α-AMY 2 в формировании Числа падения – важного технологического показателя качества зерна. Результаты приоритетны и имеют большую значимость как в теоретическом, так и прикладном аспекте.
• Выделен в гомогенном виде и охарактеризован белковый ингибитор эндогенной α-амилазы зерна пшеницы. Установлена специфичность его действия по отношению к двум основным изогруппам α-амилазы. Получены новые данные о физико-химических свойствах белкового ингибитора.
• Впервые получены данные по действию фитата натрия на изоферменты пшеничной α-амилазы. Установлено избирательное ингибирующее действие природного хелатора на α-амилазу «прорастания». Наряду с белковым ингибитором, фитат натрия может быть использован в качестве улучшителя качества хлеба, выпекаемого из муки с повышенной автолитической активностью.
• Изучен изоферментный состав и органная локализация защитных ферментов β-1,3-глюканазы и хитиназы у пшеницы. Дана характеристика их физико-химических свойств и особенностей индукции.
• Разработан способ иммунохимического тестирования пшеницы на устойчивость к предуборочному прорастанию. Сущность метода заключается в выявлении изоферментов α-амилазы, характерных для прорастающего зерна с помощью высокоспецифичных поликлональных антител. Чувствительность разработанного «сэндвич» ИФА для определения α-амилазы α-AMY 1 составляет от 5 до 0,05 мкг белка в 1 мл. Метод испытан в лабораторных условиях, протестировано 25 сортов и линий мягкой яровой пшеницы на повышенное содержание α-амилазы «прорастания», среди которых выявлены относительно устойчивые и неустойчивые к предуборочному прорастанию генотипы.
• Разработан новый способ очистки α-амилаза/субтилизин ингибитора с использованием в качестве аффинного лиганда иммобилизованной α-амилазы α-AMY 1 пшеницы.